Ферменттер - біздің денеміздің «жұмыс күші». Егер сіз академиялық анықтамалыққа қарасаңыз, латын тіліндегі ферменттер сөзі ашытқы дегенді білдіреді. Дәл осындай ашытқы арқасында біздің денемізде секунд сайын көптеген химиялық процестер жүреді.

Бұл химиялық процестердің әрқайсысының өзіндік мамандануы бар. Біреуі кезінде белоктар қорытылады, екіншісінде - майлар, ал үшіншісі көмірсулардың сіңуіне жауап береді. Сонымен қатар, ферменттер қазіргі уақытта организм үшін маңыздырақ бір затты екіншісіне айналдыруға қабілетті.

Ферменттерге бай тағамдар:

Ферменттердің жалпы сипаттамасы

Ферменттер 1814 жылы крахмалды қантқа айналдыру арқылы ашылды. Бұл түрлендіру арпа өскінінен бөлініп алынған амилаза ферментінің әсерінен болды.

1836 жылы фермент ашылды, кейінірек пепсин деп аталды. Ол біздің асқазанымызда өздігінен және көмегімен өндіріледі тұз қышқылыақуыздарды белсенді түрде ыдыратады. Пепсин ірімшік жасауда да белсенді қолданылады. Ал ашытқы трансформациясында спирттік ашытуды зимаза деп аталатын фермент тудырады.

Химиялық құрылымы бойынша ферменттер белоктар класына жатады. Бұл организмдегі заттардың трансформациясын жүзеге асыратын биокатализаторлар. Ферменттер тағайындалуына қарай 6 топқа бөлінеді: лиазалар, гидролазалар, оксидоредуктазалар, трансферазалар, изомеразалар және лигазалар.

1926 жылы ферменттер алғаш рет тірі жасушалардан бөлініп, кристалды түрде алынды. Осылайша, оларды ағзаның тағамды сіңіру қабілетін жақсарту үшін медициналық препараттардың бөлігі ретінде пайдалану мүмкін болды.

Бүгінгі таңда ғылым көптеген түрлі ферменттерді біледі, олардың кейбіреулері фармацевтика өнеркәсібінде дәрілік заттар мен диеталық қоспалар ретінде шығарылады.

Үлкен ұйқы безінен алынған панкреатин мал, бромелайн (ананас ферменті), папаин, экзотикалық папайя жемісінен алынған. Ал өсімдік тектес майлы тағамдар, мысалы, авокадо, жануарлар мен адамның ұйқы безінде майларды ыдыратуға қатысатын липазалық фермент бар.

ферменттерге күнделікті қажеттілік

Жалпы саныбайланысты, күн ішінде ағзаның толық жұмыс істеуі үшін қажетті ферменттерді есептеу қиын үлкен санБіздің ағзамызда әртүрлі мөлшерде болатын ферменттер.

Егер асқазан сөлінде протеолитикалық ферменттер аз болса, онда қажетті ферменттері бар өнімдердің мөлшерін көбейту керек. Панкреатин, мысалы, тәулігіне 576 мг-ға дейінгі мөлшерде тағайындалады және қажет болған жағдайда осы препараттың дозасын 4 есе арттырумен аяқталады.

Ферменттерге деген қажеттілік артады:

• асқазан-ішек жолдарының баяу жұмысымен;
• ас қорыту жүйесінің кейбір ауруларымен;
• артық салмақ;
• әлсіз иммунитет;
• дененің интоксикациясы;
• қартайған кезде, өздерінің ферменттері аз дамыған кезде.

Ферменттерге деген қажеттілік төмендейді:

• Егер өсті сомасыасқазан сөлінің протеолитикалық ферменттері;
• ферменттері бар өнімдер мен препараттарға жеке төзбеушілік.

Ферменттердің пайдалы қасиеттері және олардың ағзаға әсері

Ферменттер ас қорыту процесіне қатысады, ағзаға тағамды өңдеуге көмектеседі. Олар метаболизмді қалыпқа келтіреді, салмақ жоғалтуға ықпал етеді. Иммундық жүйені нығайтады, организмнен токсиндерді кетіреді.

Дене жасушаларының жаңаруына үлес қосып, дененің өзін-өзі тазарту процесін тездетіңіз. Қоректік заттарды энергияға айналдырыңыз. Жараның жазылуын жеделдету.

Сонымен қатар, ферменттерге бай тағам инфекциялармен сәтті күресетін антиденелердің санын көбейтеді, осылайша иммунитетті нығайтады. Азық-түлікте ас қорыту ферменттерінің болуы оның өңделуіне және қоректік заттардың дұрыс сіңуіне ықпал етеді.

Маңызды элементтермен әрекеттесу

Біздің денеміздің негізгі компоненттері - ақуыздар, майлар, көмірсулар - ферменттермен тығыз әрекеттеседі. Витаминдер белгілі бір ферменттердің белсенді жұмысына да ықпал етеді.

Ферменттердің белсенділігі үшін организмнің қышқыл-негіз балансы, коферменттердің (витаминдердің туындылары) және кофакторлардың болуы қажет. Сондай-ақ ингибиторлардың болмауы - химиялық реакциялар кезінде ферменттердің белсенділігін тежейтін белгілі бір заттар, метаболикалық өнімдер.

Ағзада фермент тапшылығының белгілері:

• асқазан-ішек жолдарының жұмысындағы бұзылулар;
• жалпы әлсіздік;
• мазасыздық;
• бірлескен ауырсыну;
• Ахиллес гастриті;
• зиянды тәбеттің жоғарылауы.

Денедегі артық ферменттердің белгілері:

• бас ауруы;
• тітіркену;

Ағзадағы ферменттердің құрамына әсер ететін факторлар

Құрамында ферменттері бар тағамдарды үнемі тұтыну ағзадағы маңызды ферменттердің жетіспеушілігін толтыруға көмектеседі. Бірақ олардың толық ассимиляциясы мен өміршеңдігі үшін тек сау денеге тән белгілі бір қышқыл-негіз балансын қамтамасыз ету қажет.

Оқу тарихы

Мерзімі фермент 17 ғасырда химик ван Гельмонт ас қорыту механизмдерін талқылағанда ұсынған.

In con. XVIII - ерте. 19 ғасыр ет асқазан сөлімен қорытылады, ал крахмал сілекейдің әсерінен қантқа айналатыны бұрыннан белгілі болды. Алайда бұл құбылыстардың механизмі белгісіз болды.

Ферменттердің классификациясы

Катализденетін реакциялардың түріне қарай ферменттердің иерархиялық жіктелуі бойынша ферменттер 6 класқа бөлінеді (KF, - Enzyme Comission коды). Жіктеуді Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы (Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы) ұсынған. Әрбір кластың ішкі кластары бар, сондықтан фермент нүктелермен бөлінген төрт санның жиынтығымен сипатталады. Мысалы, пепсиннің EC 3.4.23.1 атауы бар. Бірінші сан фермент катализдейтін реакцияның механизмін шамамен сипаттайды:

• CF 1: Оксидоредуктазатотығуды немесе тотықсыздануды катализдейтін. Мысалы: каталаза, спирт дегидрогеназа.
• CF 2: Трансферазалархимиялық топтардың бір субстрат молекуласынан екіншісіне ауысуын катализдейтін. Трансферазалардың ішінде, әдетте, АТФ молекуласынан фосфат тобын тасымалдайтын киназалар ерекше ерекшеленеді.
• CF 3: Гидролазалархимиялық байланыстардың гидролизін катализдейтін. Мысалы: эстеразалар, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин-липаза.
• CF 4: Жалғау, өнімдердің бірінде қос байланыс түзе отырып, гидролизсіз химиялық байланыстың үзілуін катализдеу.
• CF 5: Изомеразаларсубстрат молекуласындағы құрылымдық немесе геометриялық өзгерістерді катализдейтін .
• CF 6: Лигазалар, АТФ гидролизіне байланысты субстраттар арасындағы химиялық байланыстың түзілуін катализдейді. Мысалы: ДНҚ полимераза.

Кинетикалық зерттеу

Ең қарапайым сипаттама кинетикабір субстратты ферментативті реакциялар Михаэлис-Ментен теңдеуі болып табылады (суретті қараңыз). Бүгінгі күні ферменттердің әсер етуінің бірнеше механизмдері сипатталған. Мысалы, көптеген ферменттердің әрекеті «пинг-понг» механизмінің схемасымен сипатталады.

1972-1973 жж. ферменттік катализдің алғашқы кванттық-механикалық моделі жасалды (авторлары М. В. Волкенштейн, Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе және т.б.).

Ферменттердің құрылымы мен әсер ету механизмі

Ферменттердің белсенділігі олардың үш өлшемді құрылымымен анықталады.

Барлық белоктар сияқты ферменттер де белгілі бір жолмен қатпарланатын аминқышқылдарының сызықтық тізбегі ретінде синтезделеді. Әрбір аминқышқыл тізбегі белгілі бір жолмен қатпарланады, нәтижесінде пайда болатын молекула (белок глобуласы) бірегей қасиеттерге ие. Бірнеше ақуыз тізбегі белок кешеніне біріктірілуі мүмкін. Белоктардың үшінші реттік құрылымы қызған кезде немесе белгілі бір химиялық заттардың әсерінен бұзылады.

Ферменттердің белсенді аймағы

Белсенді орталықта шартты түрде бөліңіз:

• каталитикалық орталық – субстратпен тікелей химиялық әрекеттесу;
• байланыстыру орталығы (байланыс немесе «зәкір» учаскесі) - субстратқа ерекше жақындықты қамтамасыз ету және фермент-субстрат кешенінің түзілуі.

Реакцияны катализдеу үшін фермент бір немесе бірнеше субстратпен байланысуы керек. Ферменттің белок тізбегі субстраттар байланысатын глобуланың бетінде саңылау немесе депрессия пайда болатындай етіп бүктелген. Бұл аймақ субстратты байланыстыру орны деп аталады. Әдетте ол ферменттің белсенді аймағымен сәйкес келеді немесе оның жанында орналасады. Кейбір ферменттерде кофакторлар немесе металл иондары үшін байланыстырушы орындар да бар.

Фермент субстратпен байланысады:

• субстратты судан тазартады «тон»
• әрекеттесуші субстрат молекулаларын кеңістікте реакцияның жүруіне қажетті тәртіпте орналастырады
• субстрат молекулаларын реакцияға дайындайды (мысалы, поляризациялайды).

Әдетте, ферменттің субстратқа қосылуы иондық немесе сутектік байланыстардың, сирек коваленттік байланыстардың арқасында болады. Реакцияның соңында оның өнімі (немесе өнімдері) ферменттен бөлінеді.

Нәтижесінде фермент реакцияның активтену энергиясын төмендетеді. Себебі ферменттің қатысуымен реакция басқа жолмен жүреді (шын мәнінде басқа реакция жүреді), мысалы:

Фермент болмаған жағдайда:

• A+B = AB

Ферменттің қатысуымен:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

мұндағы А, В – субстраттар, АВ – реакция өнімі, F – фермент.

Ферменттер энергетикалық реакцияларды (энергияны қажет ететін) өздігінен қамтамасыз ете алмайды. Сондықтан мұндай реакцияларды жүзеге асыратын ферменттер оларды көбірек энергияның бөлінуімен жүретін экзергониялық реакциялармен қосады. Мысалы, биополимер синтез реакциялары көбінесе АТФ гидролиз реакциясымен біріктіріледі.

Кейбір ферменттердің белсенді орталықтары кооперативтік құбылыспен сипатталады.

Ерекшелік

Ферменттер әдетте субстраттары үшін жоғары спецификалық (субстрат ерекшелігі) көрсетеді. Бұған субстрат молекуласындағы және ферменттегі субстратты байланыстыру орнындағы пішіннің, зарядтың таралуының және гидрофобты аймақтардың ішінара толықтырылуы арқылы қол жеткізіледі. Әдетте ферменттер де көрсетеді жоғары деңгейстереоерекшелік (өнім ретінде мүмкін болатын стереоизомерлердің тек біреуін құрайды немесе субстрат ретінде тек бір стереоизомерді пайдалану), региоселективтілік (форма немесе үзіліс) химиялық байланыссубстраттың мүмкін позицияларының бірінде ғана) және химоселективтілік (берілген шарттар үшін бірнеше мүмкін болатын химиялық реакциялардың тек біреуін катализдеу). Ерекшеліктің жалпы жоғары деңгейіне қарамастан, ферменттердің субстрат дәрежесі мен реакция ерекшелігі әртүрлі болуы мүмкін. Мысалы, эндопептидаза трипсин аргинин немесе лизиннен кейін ғана пептидтік байланысты үзеді, егер олардан кейін пролин болмаса, ал пепсиннің ерекшелігі әлдеқайда аз және көптеген аминқышқылдарынан кейінгі пептидтік байланысты үзуі мүмкін.

Кілтті құлыптау моделі

Кошландтың индукциялық сәйкестік болжамы

Нақтырақ жағдай индукцияланған сәйкестік жағдайында болады. Дұрыс емес субстраттар - тым үлкен немесе тым кішкентай - белсенді сайтқа сәйкес келмейді

1890 жылы Эмиль Фишер ферменттердің спецификасы фермент формасы мен субстрат арасындағы дәл сәйкестікпен анықталады деп ұсынды. Бұл болжам «құлып пен кілт» моделі деп аталады. Фермент субстратпен байланысып, қысқа мерзімді фермент-субстрат кешенін түзеді. Бірақ бұл модель ферменттердің жоғары спецификалығын түсіндірсе де, тәжірибеде байқалатын өтпелі күйдің тұрақтану құбылысын түсіндіре алмайды.

Индукцияланған сәйкестік моделі

1958 жылы Дэниел Кошланд кілтті құлыптау моделін өзгертуді ұсынды. Ферменттер әдетте қатты емес, иілгіш молекулалар. Ферменттің белсенді аймағы субстратты байланыстырғаннан кейін конформациясын өзгерте алады. Белсенді аймақтың аминқышқылдарының бүйірлік топтары ферменттің каталитикалық қызметін атқаруына мүмкіндік беретін позицияны алады. Кейбір жағдайларда субстрат молекуласы белсенді аймақпен байланысқаннан кейін конформациясын да өзгертеді. Кілтті құлыптау моделінен айырмашылығы, индукцияланған сәйкестік моделі ферменттердің ерекшелігін ғана емес, сонымен қатар өтпелі күйдің тұрақталуын түсіндіреді. Бұл модель «қолғап» деп аталды.

Өзгертулер

Көптеген ферменттер белок тізбегі синтезделгеннен кейін модификацияға ұшырайды, онсыз фермент өзінің белсенділігін толық көлемде көрсетпейді. Мұндай модификациялар пост трансляциялық модификациялар (өңдеу) деп аталады. Модификацияның кең тараған түрлерінің бірі – полипептидтік тізбектің бүйірлік қалдықтарына химиялық топтардың қосылуы. Мысалы, фосфор қышқылының қалдығының қосылуы фосфорлану деп аталады және оны киназа ферменті катализдейді. Көптеген эукариоттық ферменттер гликозилденген, яғни көмірсу олигомерлерімен модификацияланған.

Пост-трансляциялық модификациялардың тағы бір кең таралған түрі - полипептидтік тізбектің бөлінуі. Мысалы, химотрипсин (ас қорытуға қатысатын протеаза) химотрипсиногеннен полипептидті аймақты бөлу арқылы алынады. Химотрипсиноген химотрипсиннің белсенді емес прекурсоры болып табылады және ұйқы безінде синтезделеді. Белсенді емес түрі асқазанға тасымалданады, онда ол химотрипсинге айналады. Бұл механизм фермент асқазанға түсер алдында ұйқы безі мен басқа тіндердің бөлінуін болдырмау үшін қажет. Белсенді емес фермент прекурсоры «зимоген» деп те аталады.

Ферменттік кофакторлар

Кейбір ферменттер каталитикалық қызметті өздігінен орындайды қосымша компоненттер. Алайда катализ үшін белокты емес компоненттерді қажет ететін ферменттер бар. Кофакторлар бейорганикалық молекулалар (металл иондары, темір-күкірт кластерлері және т.б.) немесе органикалық (мысалы, флавин немесе гем) болуы мүмкін. Ферментпен күшті байланысқан органикалық кофакторларды протездік топтар деп те атайды. Ферменттен бөлінетін органикалық кофакторлар кофермент деп аталады.

Каталитикалық белсенділік көрсету үшін кофактор қажет, бірақ онымен байланыспаған фермент апофермент деп аталады. Кофактормен қосылатын апофермент холофермент деп аталады. Кофакторлардың көпшілігі ферментпен ковалентті емес, бірақ жеткілікті күшті әрекеттесу арқылы байланысты. Сонымен қатар пируватдегидрогеназадағы тиамин пирофосфаты сияқты ферментпен ковалентті байланысқан протездік топтар бар.

Ферменттердің реттелуі

Кейбір ферменттердің шағын молекулаларды байланыстыратын жерлері бар және фермент енетін зат алмасу жолының субстраттары немесе өнімдері болуы мүмкін. Олар ферменттің белсенділігін төмендетеді немесе арттырады, бұл мүмкіндік береді кері байланыс.

Соңғы өнімді тежеу

Зат алмасу жолы – бірінен соң бірі жүретін ферментативті реакциялар тізбегі. Көбінесе метаболикалық жолдың соңғы өнімі осы метаболизм жолындағы реакциялардың біріншісін жылдамдататын ферменттің ингибиторы болып табылады. Егер соңғы өнім тым көп болса, онда ол ең бірінші ферменттің ингибиторы ретінде әрекет етеді, ал егер одан кейін соңғы өнім тым аз болса, онда бірінші фермент қайтадан белсендіріледі. Осылайша, теріс кері байланыс принципі бойынша соңғы өніммен тежелу - маңызды жолыгомеостазды сақтау (организмнің ішкі ортасы жағдайларының салыстырмалы тұрақтылығы).

Қоршаған орта жағдайларының ферменттердің белсенділігіне әсері

Ферменттердің белсенділігі жасушадағы немесе организмдегі жағдайларға - қысымға, қоршаған ортаның қышқылдығына, температураға, еріген тұздардың концентрациясына (ерітіндінің иондық күші) және т.б.

Ферменттердің көп түрлері

Ферменттердің көптеген формаларын екі категорияға бөлуге болады:

• Изоферменттер
• Дұрыс көпше түрлері (шын)

Изоферменттер- Бұл ферменттер, олардың синтезі әртүрлі гендермен кодталады, олардың бастапқы құрылымдары және қасиеттері әртүрлі, бірақ олар бірдей реакцияны катализдейді. Изоферменттердің түрлері:

• Органикалық - бауыр мен бұлшықеттердегі гликолиз ферменттері.
• Жасушалық – цитоплазмалық және митохондриялық малатдегидрогеназа (ферменттер әртүрлі, бірақ бір реакцияны катализдейді).
• Гибрид – төрттік құрылымы бар ферменттер, жеке суббірліктердің ковалентті емес байланысуы нәтижесінде түзіледі (лактатдегидрогеназа – 2 типті 4 суббірлік).
• Мутант – геннің бір ғана мутациясының нәтижесінде түзіледі.
• Аллоферменттер – бір геннің әртүрлі аллельдерімен кодталған.

Дұрыс көпше түрлері(шын) – синтезі бір геннің бірдей аллелімен кодталған ферменттер, олардың бастапқы құрылымы мен қасиеттері бірдей, бірақ рибосомаларда синтезделгеннен кейін бір реакцияны катализдегенімен модификацияға ұшырап, әртүрлі болады.

Изоферменттер генетикалық деңгейде әр түрлі және бастапқы тізбектен ерекшеленеді, ал шынайы көптік формалар трансляциядан кейінгі деңгейде әртүрлі болады.

медициналық маңызы

Ферменттер мен тұқым қуалайтын метаболикалық аурулар арасындағы байланыс алғаш рет анықталды А.Гарродом 1910 жылдары Гаррод ферменттердің ақауларымен байланысты ауруларды «метаболизмнің туа біткен ақаулары» деп атады.

Белгілі бір ферментті кодтайтын генде мутация орын алса, ферменттің аминқышқылдарының тізбегі өзгеруі мүмкін. Сонымен бірге, мутациялардың көпшілігінің нәтижесінде оның каталитикалық белсенділігі төмендейді немесе толығымен жойылады. Егер организм осы мутантты гендердің екеуін алса (әр ата-анадан бір), сол ферментпен катализденетін химиялық реакция организмде жүруін тоқтатады. Мысалы, альбиностардың пайда болуы қараңғы пигмент меланин синтезінің кезеңдерінің біріне жауап беретін тирозиназа ферментінің өндірісін тоқтатумен байланысты. Фенилкетонурия бауырдағы фенилаланин-4-гидроксилаза ферментінің белсенділігінің төмендеуімен немесе болмауымен байланысты.

Қазіргі уақытта ферменттердің ақауларымен байланысты жүздеген тұқым қуалайтын аурулар белгілі. Осы аурулардың көпшілігін емдеу және алдын алу әдістері әзірленді.

Практикалық қолдану

Ферменттер халық шаруашылығында – тамақ, тоқыма өнеркәсібі, фармакология және медицинада кеңінен қолданылады. Көптеген препараттар организмдегі ферментативті процестердің жүруіне әсер етеді, белгілі бір реакцияларды бастайды немесе тоқтатады.

Ферменттердің қолдану аясы одан да кең ғылыми зерттеулержәне медицинада.

Ескертпелер

Әдебиет

• Волкенштейн М.В., Догонадзе Р.Р., Мадумаров А.К., Урушадзе З.Д., Харкац Ю.И. Ферментативті катализ теориясы туралы.- Молекулалық биология, 6 том, №. 1972 ж., 3-бап. 431-439.
• Диксон, М. Ферменттер / М.Диксон, Э.Уэбб. - 3 томда - Пер. ағылшын тілінен. - V.1-2. – М.: Мир, 1982. – 808 б.
Үлкен медициналық энциклопедия

ФЕРМЕНТТЕР- (лат. fermentum ашыту, ашытқыдан), ферменттер, биокатализаторлар, спецификалық. барлық тірі жасушаларда болатын және биол рөлін атқаратын белоктар. катализаторлар. Олар арқылы генетикалық іске асады. ақпарат және барлық алмасу процестері жүзеге асырылады ... ... Биологиялық энциклопедиялық сөздік

ФЕРМЕНТТЕР- (лат. Fermentum ашытқысы, ферверден ыстық болу). Басқа органикалық денелерді шірітпей ашытатын органикалық заттар. Орыс тіліне енген шетел сөздерінің сөздігі. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТТЕР ... ... Орыс тілінің шетел сөздерінің сөздігі

ФЕРМЕНТТЕР- (лат. fermentum ашытқысынан) (ферменттер) барлық тірі жасушаларда болатын биологиялық катализаторлар. Ағзадағы заттардың өзгеруін жүзеге асыру, сол арқылы оның метаболизмін бағыттау және реттеу. Белоктардың химиялық табиғаты. Ферменттер ...... Үлкен энциклопедиялық сөздік

ФЕРМЕНТТЕР- (латынның fermentum ашытқысынан), барлық тірі жасушаларда болатын биологиялық катализаторлар. Ағзадағы заттардың түрленуін (зат алмасуын) жүзеге асыру. Белоктардың химиялық табиғаты. Жасушадағы көптеген биохимиялық реакцияларға қатысады ... ... Қазіргі энциклопедия

ферменттер- зат есім, синонимдер саны: 2 биокатализатор (1) ферменттер (2) ASIS Синонимдер сөздігі. В.Н. Тришин. 2013 ... Синонимдік сөздік

ферменттер- ферменттер. Ферменттерді қараңыз. (

Әр түрлі химиялық процестер кез келген ағзаның тіршілігінің негізі болып табылады. негізгі рөлолар ферменттер үшін сақталған. Ферменттер немесе ферменттер табиғи биокатализаторлар болып табылады. Адам ағзасында олар тағамды қорыту процесіне, орталық жүйке жүйесінің жұмысына және жаңа жасушалардың өсуін ынталандыруға белсенді қатысады. Табиғаты бойынша ферменттер организмдегі әртүрлі биохимиялық реакцияларды жылдамдатуға арналған белоктар болып табылады. Белоктардың, майлардың, көмірсулардың және минералдардың ыдырауы ферменттер негізгі белсенді компоненттердің бірі болып табылатын процестер болып табылады.

Ферменттердің бірнеше сорттары бар, олардың әрқайсысы белгілі бір затқа әсер етуге арналған. Ақуыз молекулалары бірегей және бір-бірін алмастыра алмайды. Олардың белсенділігі белгілі бір температура диапазонын қажет етеді. Адам ферменттері үшін қалыпты дене температурасы өте қолайлы. Оттегі мен күн сәулесі ферменттерді бұзады.

Ферменттердің жалпы сипаттамасы

Болу органикалық заттар ақуыздың шығу тегі, ферменттер синтезделетін жасушаларда реакцияларды жеделдете отырып, бейорганикалық катализаторлар принципі бойынша әрекет етеді. Мұндай ақуыз молекулаларының атауының синонимі - ферменттер. Жасушалардағы барлық дерлік реакциялар арнайы ферменттердің қатысуымен жүреді. Олар екі бөлікке бөлінеді. Біріншісі – үшінші реттік құрылымның ақуызымен бейнеленген және апофермент деп аталатын тікелей белок бөлігі, екіншісі – кофермент деп аталатын ферменттің белсенді орталығы. Соңғысы органикалық/бейорганикалық заттар болуы мүмкін және ол жасушадағы биохимиялық реакциялардың негізгі «тездеткіші» ретінде әрекет етеді. Екі бөлік те голофермент деп аталатын бір ақуыз молекуласын құрайды.

Әрбір фермент субстрат деп аталатын белгілі бір затқа әсер етуге арналған. Орын алған реакцияның нәтижесі өнім деп аталады. Ферменттердің атаулары көбінесе субстрат атауының негізінде «-аза» аяқталуын қосу арқылы жасалады. Мысалы, ыдырайтын фермент янтарь қышқылы(сукцинат) сукцинатдегидрогеназа деп аталады. Сонымен қатар, ақуыз молекуласының атауы оның жүзеге асырылуын қамтамасыз ететін реакция түрімен анықталады. Сонымен, дегидрогеназалар регенерация және тотығу процесіне, ал гидролазалар химиялық байланыстың үзілуіне жауап береді.

Ферменттердің әрекеті әртүрлі түрлеріарнайы субстраттарға бағытталған. Яғни, белгілі бір биохимиялық реакцияларға ақуыз молекулаларының қатысуы жеке. Әрбір фермент оның субстратымен байланысты және онымен ғана жұмыс істей алады. Бұл байланыстың үздіксіздігіне апофермент жауап береді.

Ферменттер жасуша цитоплазмасында бос күйде болуы мүмкін немесе одан да көппен әрекеттесуі мүмкін күрделі құрылымдар. Олардың жасушадан тыс әрекет ететін белгілі бір түрлері де бар. Оларға, мысалы, белоктар мен крахмалды ыдырататын ферменттер жатады. Сонымен қатар, ферменттер әртүрлі микроорганизмдермен өндірілуі мүмкін.

Ферменттерді және олардың қатысуымен жүретін процестерді зерттеу үшін биохимиялық ғылымның жеке саласы – энзимология қарастырылған. Алғаш рет катализаторлар принципі бойынша әрекет ететін арнайы ақуыз молекулалары туралы ақпарат адам ағзасында болатын ас қорыту процестері мен ашыту реакцияларын зерттеу нәтижесінде пайда болды. Заманауи энзимологияның дамуына елеулі үлес қосқан Л.Пастер ағзадағы барлық биохимиялық реакциялар тек тірі жасушалардың қатысуымен жүреді деп есептеген. Мұндай реакциялардың жансыз «қатысушыларын» алғаш рет 20 ғасырдың басында Э.Бюхнер жариялады. Ол кезде зерттеуші жасушасыз ашытқы сығындысы сахарозаны ашыту процесінде катализатор қызметін атқаратынын, содан кейін этил спирті мен көмірқышқыл газының бөлінетінін анықтай алды. Бұл жаңалық организмдегі әртүрлі биохимиялық процестердің катализаторлары деп аталатындарды егжей-тегжейлі зерттеуге шешуші түрткі болды.

1926 жылы алғашқы фермент уреаза бөлініп шықты. Жаңалықтың авторы Корнелл университетінің қызметкері Дж.Самнер. Осыдан кейін онжылдықта ғалымдар бірқатар басқа ферменттерді бөліп алды және барлық органикалық катализаторлардың ақуыздық табиғаты ақыры дәлелденді. Бүгінгі күні әлем 700-ден астам әртүрлі ферменттерді біледі. Бірақ сонымен бірге қазіргі заманғы энзимология ақуыз молекулаларының белгілі бір түрлерінің қасиеттерін белсенді түрде зерттеуді, оқшаулауды және зерттеуді жалғастыруда.

Ферменттер: ақуыз табиғаты

Сонымен қатар, ферменттер әдетте қарапайым және күрделі болып бөлінеді. Біріншісі - трипсин, пепсин немесе лизоцим сияқты амин қышқылдарынан тұратын қосылыстар. Күрделі ферменттер, жоғарыда айтылғандай, аминқышқылдары (апофермент) бар белок бөлігінен және кофактор деп аталатын белокты емес бөліктен тұрады. Биореакцияларға тек күрделі ферменттер қатыса алады. Сонымен қатар, ақуыздар сияқты, ферменттер моно- және полимерлер болып табылады, яғни олар бір немесе бірнеше суббірліктерден тұрады.

Белок құрылымы ретінде ферменттердің жалпы қасиеттері:

• организмдегі химиялық реакциялардың айтарлықтай жеделдеуін білдіретін әрекеттің тиімділігі;
• субстраттың селективтілігі және орындалатын реакция түрі;
• температураға, қышқыл-негіздік тепе-теңдікке және ферменттер әрекет ететін ортаның басқа да спецификалық емес физика-химиялық факторларына сезімталдық;
• химиялық реагенттердің әсеріне сезімталдық және т.б.

Ферменттердің адам ағзасындағы негізгі рөлі – кейбір заттардың басқа заттарға, яғни субстраттардың өнімге айналуы. Олар 4 мыңнан астам биохимиялық өмірлік реакцияларда катализатор қызметін атқарады. Ферменттердің қызметі метаболикалық процестерді басқару және реттеу болып табылады. Бейорганикалық катализаторлар ретінде ферменттер тура және кері биореакцияны айтарлықтай жеделдете алады. Айта кету керек, олар қашан химиялық тепе-теңдікбұзылмайды. Орындалатын реакциялар жасушаларға түсетін қоректік заттардың ыдырауын және тотығуын қамтамасыз етеді. Әрбір ақуыз молекуласы минутына көптеген әрекеттерді орындай алады. Сонымен бірге ақуыз ферменттерімен әрекеттеседі әртүрлі заттар, өзгеріссіз қалады. Қоректік заттардың тотығуы кезінде түзілетін энергияны жасуша органикалық қосылыстардың синтезіне қажетті заттардың ыдырау өнімдері сияқты пайдаланады.

Бүгінгі таңда медициналық мақсаттағы ферменттік препараттар ғана емес, кең қолдануды тапты. Ферменттер тамақ және тоқыма өнеркәсібінде, қазіргі фармакологияда да қолданылады.

Ферменттердің классификациясы

1961 жылы Мәскеуде өткен V Халықаралық биохимиялық одақтың отырысында ферменттердің қазіргі классификациясы қабылданды. Бұл классификацияфермент катализатор қызметін атқаратын реакция түріне байланысты олардың кластарға бөлінуін білдіреді. Сонымен қатар, ферменттердің әрбір класы ішкі кластарға бөлінеді. Оларды белгілеу үшін нүктелермен бөлінген төрт санның коды пайдаланылады:

• бірінші сан фермент катализатор қызметін атқаратын реакция механизмін көрсетеді;
• екінші сан ферменттің жататын қосалқы класын көрсетеді;
• үшінші сан - сипатталған ферменттің қосалқы класы;
• ал төртінші - ол жататын қосалқы кластағы ферменттің реттік нөмірі.

Барлығы қазіргі классификацияФерменттердің алты класы бар, атап айтқанда:

• Оксидоредуктазалар жасушаларда болатын әртүрлі тотығу-тотықсыздану реакцияларында катализатор қызметін атқаратын ферменттер. Бұл класқа 22 ішкі сынып кіреді.
• Трансферазалар - 9 қосалқы класы бар ферменттер класы. Оған әртүрлі субстраттар арасындағы тасымалдау реакцияларын қамтамасыз ететін ферменттер, заттардың өзара айналу реакцияларына қатысатын ферменттер, сондай-ақ әртүрлі органикалық қосылыстарды бейтараптандыру кіреді.
• Гидролазалар – субстратқа су молекулаларын қосу арқылы оның молекулаішілік байланыстарын бұзатын ферменттер. Бұл сыныпта 13 ішкі сынып бар.
• Лиазалар – тек күрделі ферменттерден тұратын класс. Оның жеті ішкі класы бар. байланысты ферменттер осы сынып, реакцияларда катализатор қызметін атқарады алшақтық C-O, C-C, C-N және органикалық байланыстардың басқа түрлері. Сондай-ақ лиаза класының ферменттері гидролитикалық емес жолмен қайтымды биохимиялық ыдырау реакцияларына қатысады.
• Изомеразалар – бір молекулада болатын изомериялық өзгерістердің химиялық процестерінде катализатор қызметін атқаратын ферменттер. Алдыңғы сыныптағы сияқты олар тек күрделі ферменттерді қамтиды.
• Лигазалар, әйтпесе синтетазалар деп аталады, алты қосалқы класты қамтитын класс болып табылады және АТФ әсерінен екі молекуланың қосылу процесін катализдейтін ферменттерді білдіреді.

Ферменттердің құрамы белгілі бір функцияларды орындауға жауапты жекелеген аймақтарды біріктіреді. Сонымен, ферменттердің құрамында, әдетте, белсенді және аллостериялық орталықтар оқшауланған. Соңғысы, айтпақшы, барлық ақуыз молекулаларында кездеспейді. Белсенді аймақ субстратпен байланысқа және катализге жауап беретін амин қышқылы қалдықтарының қосындысы болып табылады. Белсенді орталық, өз кезегінде, екі бөлікке бөлінеді: якорь және каталитикалық. Бірнеше мономерден тұратын ферменттердің құрамында бірден көп белсенді учаске болуы мүмкін.

Аллостериялық орталық ферменттердің белсенділігіне жауап береді. Ферменттердің бұл бөлігі оның кеңістіктік конфигурациясының субстрат молекуласына ешқандай қатысы жоқтығына байланысты өз атауын алды. Ферменттің қатысуымен жүретін реакция жылдамдығының өзгеруі әртүрлі молекулалардың аллостериялық орталықпен байланысуымен анықталады. Құрамында аллостериялық орталықтары бар ферменттер полимерлі белоктар болып табылады.

Ферменттердің әсер ету механизмі

Ферменттердің әрекетін бірнеше кезеңге бөлуге болады, атап айтқанда:

• бірінші кезең ферментке субстраттың қосылуын қамтиды, нәтижесінде фермент-субстрат кешені түзіледі;
• екінші кезең алынған комплексті бірден бір немесе бірнеше өтпелі кешендерге айналдырудан тұрады;
• үшінші кезең – фермент-өнім кешенінің түзілуі;
• және, ең соңында, төртінші кезең реакцияның соңғы өнімін және өзгеріссіз қалатын ферментті бөлуді қамтиды.

Сонымен қатар, ферменттердің әрекеті катализдің әртүрлі механизмдерінің қатысуымен болуы мүмкін. Осылайша, қышқылдық-негіздік және коваленттік катализ оқшауланады. Бірінші жағдайда реакцияға белсенді орталығында арнайы аминқышқылдарының қалдықтары бар ферменттер қатысады. Мұндай ферменттер топтары организмдегі көптеген реакциялар үшін тамаша катализаторлар болып табылады. Коваленттік катализ субстраттармен байланысқанда тұрақсыз комплекстер түзетін ферменттердің әрекетін қамтиды. Мұндай реакциялардың нәтижесі молекулаішілік қайта құрылымдау арқылы өнімдердің түзілуі болып табылады.

Сонымен қатар ферментативті реакциялардың үш негізгі түрі бар:

• «Пинг-понг» - фермент бір субстратпен қосылып, одан белгілі бір заттарды алып, содан кейін басқа субстратпен әрекеттесіп, оған пайда болған химиялық топтар беретін реакция.
• Тізбектелген реакциялар ферментке бірінші, содан кейін басқа субстраттың дәйекті қосылуын білдіреді, нәтижесінде катализ жүретін «үштік кешен» деп аталады.
• Кездейсоқ әрекеттесу - субстраттар ферментпен кездейсоқ әрекеттесетін реакциялар және катализден кейін олар бірдей ретпен бөлінеді.

Ферменттердің белсенділігі тұрақсыз және көбінесе олар әсер ететін әртүрлі сыртқы орта факторларына байланысты. Сонымен, ферменттердің белсенділігінің негізгі көрсеткіштері жасушаға ішкі және сыртқы әсер ету факторлары болып табылады. Ферменттердің активтілігі каталдарда өзгереді, ол әрекеттесетін субстраттың 1 моль секундына айналатын фермент мөлшерін көрсетеді. Халықаралық өлшем бірлігі 1 минутта 1 мкмоль субстратты түрлендіруге қабілетті фермент мөлшерін көрсететін E болып табылады.

Фермент тежеу: процесс

Қазіргі заманғы медицина мен энзимологияның негізгі бағыттарының бірі ферменттердің қатысуымен болатын метаболикалық реакциялардың жылдамдығын бақылау әдістерін жасау болып табылады. Ингибирлеуді әдетте әртүрлі қосылыстарды қолдану арқылы фермент белсенділігінің төмендеуі деп атайды. Осыған сәйкес белок молекулаларының белсенділігінің спецификалық төмендеуін қамтамасыз ететін затты ингибитор деп атайды. Ингибирлеудің әртүрлі түрлері бар. Сонымен, ферменттің ингибитормен байланысу күшіне байланысты олардың әрекеттесу процесі қайтымды және сәйкесінше қайтымсыз болуы мүмкін. Ал ингибитор ферменттің белсенді жеріне қалай әсер ететініне байланысты тежеу ​​процесі бәсекелі немесе бәсекелес емес болуы мүмкін.

Ағзадағы ферменттердің активтенуі

Ингибирлеуден айырмашылығы, ферменттердің активтенуі олардың жүріп жатқан реакциялардағы әрекетінің күшеюін білдіреді. Қажетті нәтиже алуға мүмкіндік беретін заттар активаторлар деп аталады. Мұндай заттар табиғатта органикалық немесе бейорганикалық болуы мүмкін. Мысалы, өт қышқылдары, глутатион, энтерокиназа, С витамині, ұлпаның әртүрлі ферменттері және т.б. органикалық белсендіргіштер ретінде әрекет ете алады.Бейорганикалық белсендіруші ретінде пепсиноген мен иондарды қолдануға болады. әртүрлі металдар, көбінесе екі валентті.

Әртүрлі ферменттер, олардың қатысуымен болатын реакциялар, сондай-ақ олардың нәтижесі өз тапты кең қолдануәртүрлі салаларда. Көптеген жылдар бойы ферменттердің әрекеті тамақ, былғары, тоқыма, фармацевтика және басқа да көптеген салаларда белсенді түрде қолданылып келеді. өнеркәсіп секторлары. Мысалы, табиғи ферменттердің көмегімен зерттеушілер алкогольдік ашытудың тиімділігін арттыруға тырысуда. алкогольдік сусындар, тағамның сапасын жақсарту, салмақ жоғалтудың жаңа әдістерін әзірлеу және т.б. Бірақ әртүрлі салаларда ферменттерді пайдалану химиялық катализаторларды қолданумен салыстырғанда айтарлықтай жоғалтатынын атап өткен жөн. Өйткені, мұндай тапсырманы іс жүзінде жүзеге асырудағы негізгі қиындық - ферменттердің термиялық тұрақсыздығы және олардың әртүрлі факторларға сезімталдығының жоғарылауы. Сондай-ақ ферменттерді жүргізілген реакциялардың дайын өнімдерінен бөлудің қиындығынан өндірісте қайта пайдалану мүмкін емес.

Сонымен қатар, сіздің белсенді қолдануферменттердің әрекеті медицинада, ауыл шаруашылығында және химия өнеркәсібінде табылды. Ферменттердің әрекетін қалай және қайда қолдануға болатынын толығырақ қарастырайық:

Тағам өнеркәсібі. Жақсы қамыр пісіргенде көтеріліп, ісінуі керек екенін бәрі біледі. Бірақ мұның қалай болатынын бәрі бірдей түсінбейді. Қамыр жасалатын ұнда неше түрлі ферменттер болады. Сонымен, ұн құрамындағы амилаза крахмалдың ыдырау процесіне қатысады, онда көміртегі диоксиді, қамырдың «ісінуіне» ықпал етеді. Қамырдың жабысқақтығы және ондағы СО2-нің сақталуы ұнның құрамында да болатын протеаза деп аталатын ферменттің әсерінен қамтамасыз етіледі. Сөйтсе, солай көрінеді. пісіруге арналған қамыр жасау сияқты қарапайым нәрселер күрделі химиялық процестерді қамтиды. Сондай-ақ, кейбір ферменттер, олардың қатысуымен жүретін реакциялар алкоголь өндірісінде ерекше сұранысқа ие болды. Алкогольді ашыту процесінің сапасын қамтамасыз ету үшін ашытқыда әртүрлі ферменттер қолданылады. Сонымен қатар, кейбір ферменттер (мысалы, папаин немесе пепсин) алкогольдік сусындардағы шөгінділерді ерітуге көмектеседі. Ферменттер ашытылған сүт өнімдері мен ірімшік өндірісінде де белсенді қолданылады.

Былғары өнеркәсібінде ақуыздарды тиімді ыдырату үшін ферменттер қолданылады, бұл әртүрлі тағам өнімдерінен, қаннан және т.б. тұрақты дақтарды кетіру кезінде маңызды.

Целлюлазаны кір жуғыш заттарды өндіруде қолдануға болады. Бірақ мұндай ұнтақтарды пайдаланған кезде, көрсетілген нәтижеге қол жеткізу үшін жуудың рұқсат етілген температуралық режимін сақтау қажет.

Сонымен қатар, азықтық қоспалар өндірісінде олардың тағамдық құндылығын арттыру, ақуыздарды және крахмалсыз полисахаридтерді гидролиздеу үшін ферменттер қолданылады. Тоқыма өнеркәсібінде ферменттер тоқыма бұйымдарының беткі қасиеттерін өзгертуге, ал целлюлоза-қағаз өнеркәсібінде қағазды қайта өңдеу кезінде бояулар мен тонерлерді кетіруге мүмкіндік береді.

Ферменттердің тіршіліктегі орасан зор рөлі қазіргі адамдаусыз. Қазірдің өзінде олардың қасиеттері әртүрлі салаларда белсенді түрде қолданылуда, бірақ ферменттердің бірегей қасиеттері мен функцияларының жаңа қосымшалары да үздіксіз ізденіс үстінде.

Адамның ферменттері және тұқым қуалайтын аурулары

Көптеген аурулар энзимопатиялардың фонында дамиды - ферменттердің функцияларын бұзу. Біріншілік және екіншілік энзимопатияларды бөліңіз. Біріншілік бұзылулар тұқым қуалайтын, қайталама – жүре пайда болған. Тұқым қуалайтын энзимопатиялар әдетте метаболикалық аурулар ретінде жіктеледі. Генетикалық ақаулардың тұқым қуалауы немесе фермент белсенділігінің төмендеуі негізінен аутосомды-рецессивті түрде жүреді. Мысалы, фенилкетонурия сияқты ауру фенилаланин-4-моноксигеназа сияқты ферменттің ақауының нәтижесі болып табылады. Бұл фермент әдетте фенилаланиннің тирозинге айналуына жауап береді. Фермент функцияларының бұзылуы нәтижесінде организмге улы болып табылатын фенилаланиннің қалыпты емес метаболиттерінің жинақталуы орын алады.

Сондай-ақ ферментопатияларға жатады, олардың дамуы пуриндік негіздердің метаболизмінің бұзылуынан және нәтижесінде қандағы зәр қышқылы деңгейінің тұрақты жоғарылауынан туындайды. Галактоземия - ферменттердің тұқым қуалайтын дисфункциясынан туындаған тағы бір ауру. Бұл патология көмірсулар алмасуының бұзылуына байланысты дамиды, онда дене галактозаны глюкозаға айналдыра алмайды. Мұндай бұзушылықтың салдары галактозаның және оның метаболикалық өнімдерінің жасушаларда жиналуы болып табылады, бұл бауырдың, орталық жүйке жүйесінің және басқа да маңызды органдардың зақымдалуына әкеледі. маңызды жүйелерорганизм. Галактоземияның негізгі көріністері - бала туылғаннан кейін бірден пайда болатын диарея, құсу, обструктивті сарғаю, катаракта, физикалық және интеллектуалдық дамудың кешігуі.

Түрлі гликогеноздар мен липидоздар да тұқым қуалайтын энзимопатияларға жатады, басқаша түрде энзимопатологиялар деп аталады. Мұндай бұзылулардың дамуы адам ағзасындағы ферментативті белсенділіктің төмендеуіне немесе оның толық болмауына байланысты. Тұқым қуалайтын метаболикалық ақаулар, әдетте, әртүрлі ауырлық дәрежесі бар аурулардың дамуымен бірге жүреді. Сонымен қатар, кейбір энзимопатиялар симптомсыз болуы мүмкін және тиісті диагностикалық процедуралар жүргізілгенде ғана анықталады. Бірақ тұтастай алғанда, тұқым қуалайтын метаболикалық бұзылулардың алғашқы белгілері ерте балалық шақта пайда болады. Бұл егде жастағы балаларда сирек кездеседі, ал ересектерде жиі кездеседі.

Тұқым қуалайтын энзимопатияларды диагностикалауда зерттеудің генеалогиялық әдісі маңызды рөл атқарады. Бұл ретте мамандар зертханада ферменттердің реакциясын тексереді. Тұқым қуалайтын ферментопатия организмнің толық жұмыс істеуі үшін ерекше маңызды болып табылатын гормондарды өндірудегі бұзылуларға әкелуі мүмкін. Мысалы, бүйрек үсті безінің қыртысында көмірсу алмасуын реттеуге жауапты глюкокортикоидтар, су-тұз алмасуына қатысатын минералокортикоидтар, сондай-ақ жасөспірімдерде екіншілік жыныстық белгілердің дамуына тікелей әсер ететін андрогендік гормондар түзіледі. Осылайша, осы гормондардың өндірісінің бұзылуы әртүрлі орган жүйелерінен көптеген патологиялардың дамуына әкелуі мүмкін.

Адам ағзасындағы тағамды өңдеу процесі әртүрлі ас қорыту ферменттерінің қатысуымен жүреді. Азық-түлікті қорыту процесінде барлық заттар ұсақ молекулаларға ыдырайды, өйткені тек төмен молекулалы қосылыстар ғана ішек қабырғасына еніп, қанға сіңе алады. Бұл процесте ақуыздарды аминқышқылдарына, глицерин мен май қышқылдарына, крахмалдан қантқа дейін ыдырататын ферменттер ерекше рөл атқарады. Белоктардың ыдырауы ас қорыту жүйесінің негізгі органы - асқазанда болатын пепсин ферментінің әсерімен қамтамасыз етіледі. Ас қорыту ферменттерінің бір бөлігі асқазан безі арқылы ішекте өндіріледі. Атап айтқанда, олар мыналарды қамтиды:

• трипсин және химотрипсин, оның негізгі мақсаты - белоктардың гидролизі;
• амилаза – майларды ыдырататын ферменттер;
• липаза - крахмалды ыдырататын ас қорыту ферменттері.

Трипсин, пепсин, химотрипсин сияқты ас қорыту ферменттері профермент түрінде түзіліп, асқазан мен ішекке түскеннен кейін ғана белсенді болады. Бұл қасиет асқазан мен ұйқы безінің тіндерін олардың агрессивті әсерінен қорғайды. Сонымен қатар, бұл органдардың ішкі қабығы қосымша шырыш қабатымен жабылған, бұл олардың одан да көп қауіпсіздігін қамтамасыз етеді.

Кейбір ас қорыту ферменттері аш ішекте де өндіріледі. Өсімдік өнімдерімен бірге ағзаға түсетін целлюлозаны өңдеу үшін целлюлозаның дауыссыз атауы бар фермент жауап береді. Басқаша айтқанда, асқазан-ішек жолдарының іс жүзінде әрбір бөлігі сілекей бездерінен тоқ ішекке дейін ас қорыту ферменттерін шығарады. Ферменттердің әрбір түрі тамақтың жоғары сапалы қорытылуын және барлығының толық сіңуін қамтамасыз ете отырып, өз функцияларын орындайды. пайдалы заттарорганизмде.

ұйқы безінің ферменттері

Ұйқы безі аралас секреция органы болып табылады, яғни ол эндо- және экзогендік қызметтерді де орындайды. Ұйқы безі, жоғарыда айтылғандай, ферменттермен бірге ас қорыту мүшелеріне енетін өт әсерінен белсендірілетін бірқатар ферменттерді шығарады. Ұйқы безінің ферменттері майларды, ақуыздарды және көмірсуларды жасуша мембранасы арқылы қанға өте алатын қарапайым молекулаларға ыдыратуға жауапты. Осылайша, ұйқы безінің ферменттерінің арқасында тағаммен бірге денеге түсетін пайдалы заттардың толық ассимиляциясы бар. Асқазан-ішек жолдарының осы органының жасушаларында синтезделген ферменттердің әрекетін толығырақ қарастырайық:

• амилаза мальтаза, инвертаза және лактаза сияқты жіңішке ішек ферменттерімен бірге күрделі көмірсулардың ыдырау процесін қамтамасыз етеді;
• протеазалар, басқаша адам ағзасындағы протеолитикалық ферменттер деп аталады, трипсин, карбоксипептидаза және эластаза арқылы ұсынылған және ақуыздардың ыдырауына жауап береді;
• нуклеазалар – РНҚ, ДНҚ амин қышқылдарына әсер ететін дезоксирибонуклеаза және рибонуклеаза арқылы ұсынылған ұйқы безінің ферменттері;
• липаза - бұл майларды май қышқылдарына айналдыруға жауапты ұйқы безінің ферменті.

Ұйқы безі сонымен қатар фосфолипазаны, эстеразаны және сілтілі фосфатазаны синтездейді.

Белсенді түрінде ең қауіптісі - организм өндіретін протеолитикалық ферменттер. Егер оларды өндіру және ас қорыту жүйесінің басқа органдарына шығару процесі бұзылса, ферменттер ұйқы безінде тікелей белсендіріледі, бұл жедел панкреатиттің және онымен байланысты асқынулардың дамуына әкеледі. Олардың әрекетін бәсеңдетуі мүмкін протеолитикалық ферменттердің ингибиторлары - панкреатиялық полипептид және глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин және панкреастатин. Бұл ингибиторлар ас қорыту жүйесінің белсенді элементтеріне әсер ету арқылы ұйқы безі ферменттерінің өндірісін тежей алады.

Ағзаға түсетін тағамның қорытылуының негізгі процестері аш ішекте өтеді. Асқазан-ішек жолдарының бұл бөлімінде ферменттер де синтезделеді, олардың белсендіру процесі ұйқы безі мен өт қабының ферменттерімен бірге жүреді. Ащы ішек - ас қорыту жолының бөлігі, онда тағаммен бірге ағзаға түсетін қоректік заттардың гидролизінің соңғы сатылары өтеді. Ол олиго- және полимерлерді мономерлерге ыдырататын әртүрлі ферменттерді синтездейді, олар ащы ішектің шырышты қабығына оңай сіңіп, лимфа мен қанға түседі.

Жіңішке ішек ферменттерінің әсерінен асқазанда алдын ала трансформациядан өткен ақуыздардың аминқышқылдарына, күрделі көмірсулардың моносахаридтерге, майлардың май қышқылдарына және глицеринге ыдырау процесі жүреді. Ішек сөлінің құрамында тағамды қорыту процесіне қатысатын ферменттердің 20-дан астам түрі бар. Ұйқы безі мен ішек ферменттерінің қатысуымен химустың толық дамуы (жартылай қорытылған тағам) қамтамасыз етіледі. Ащы ішектегі барлық процестер химус ас қорыту жолының осы бөліміне енгеннен кейін 4 сағат ішінде жүреді.

Ащы ішекте тағамның қорытылуында ас қорыту кезінде он екі елі ішекке түсетін өт маңызды рөл атқарады. Өттің өзінде ферменттер жоқ, бірақ бұл биологиялық сұйықтық ферменттердің әсерін күшейтеді. Ең маңызды өт майларды ыдыратып, оларды эмульсияға айналдырады. Мұндай эмульсияланған май ферменттердің әсерінен әлдеқайда жылдам ыдырайды. Май қышқылдары өт қышқылдарымен әрекеттесіп, оңай еритін қосылыстарға айналады. Сонымен қатар, өттің бөлінуі ішек моторикасын және ұйқы безінің ас қорыту сөлін өндіруін ынталандырады.

Ішек сөлін аш ішектің шырышты қабатында орналасқан бездер синтездейді. Мұндай сұйықтықтың құрамында ас қорыту ферменттері, сондай-ақ трипсиннің әсерін белсендіруге арналған энтерокиназа бар. Сонымен қатар, ішек сөлінде белоктардың, көмірсулардың әртүрлі түрлеріне әсер ететін ферменттердің (мысалы, амилаза және лактаза) және майларды түрлендіруге арналған липазаның ыдырауының соңғы сатысы үшін қажет эрепсин деп аталатын фермент бар.

асқазан ферменттері

Ас қорыту процесі асқазан-ішек жолдарының әрбір бөлімінде кезең-кезеңімен жүреді. Демек, ол ауыз қуысында басталады, тамақ тіспен ұсақталып, сілекеймен араласады. Сілекейде қант пен крахмалды ыдырататын ферменттер бар. Ауыз қуысынан кейін ұсақталған тағам өңешке асқазанға түседі, онда оның ас қорытуының келесі кезеңі басталады. Асқазанның негізгі ферменті - белоктарды пептидтерге айналдыруға арналған пепсин. Сондай-ақ асқазанда желатиназа бар - фермент, коллаген мен желатинді бөлу процесі, олар үшін негізгі міндет. Сонымен қатар, бұл органның қуысында тамақ крахмал мен майларды ыдырататын, тиісінше, амилаза мен липазаның әсеріне ұшырайды.

Ағзаның барлық қажетті қоректік заттарды алу қабілеті ас қорыту процесінің сапасына байланысты. қоректік заттар. Күрделі молекулалардың көптеген қарапайымдарға бөлінуі олардың асқазан-ішек жолдарының басқа бөліктеріндегі ас қорытудың кейінгі кезеңдерінде қанға және лимфа ағынына әрі қарай сіңуін қамтамасыз етеді. Асқазан ферменттерінің жеткіліксіз өндірілуі әртүрлі аурулардың дамуына себеп болуы мүмкін.

Бауыр ферменттерінің организмдегі әртүрлі биохимиялық процестердің жүруі үшін маңызы зор. Бұл орган шығаратын ақуыз молекулаларының функциялары соншалықты көп және әртүрлі, сондықтан барлық бауыр ферменттері әдетте үш негізгі топқа бөлінеді:

• Қанның ұю процесін реттеуге арналған секреторлық ферменттер. Оларға холинэстераза және протромбиназа жатады.
• Бауырдың индикаторлық ферменттері, соның ішінде аспартатаминотрансфераза, қысқартылған АСТ, аланинаминотрансфераза, сәйкес ALT белгісімен және лактатдегидрогеназа, LDH. Көрсетілген ферменттер органның тіндерінің зақымдалуы туралы сигнал береді, онда гепатоциттер жойылады, бауыр жасушаларын «кетеді» және қанға түседі;
• Экскреторлық ферменттер бауырда өндіріледі және өт термен мүшеден шығады. Бұл ферменттерге сілтілі фосфатаза жатады. Ағзадан өт ағуының бұзылуымен сілтілі фосфатаза деңгейі жоғарылайды.

Болашақта кейбір бауыр ферменттерінің жұмысын бұзу әртүрлі аурулардың дамуына әкелуі мүмкін немесе қазіргі уақытта олардың болуы туралы сигнал береді.

Бауыр ауруларына арналған ең ақпараттылық сынақтардың бірі - AST, ATL индикаторлық ферменттерінің деңгейін анықтауға мүмкіндік беретін қан биохимиясы. Сонымен, аспартатаминотрансферазаның қалыпты көрсеткіштері әйел үшін 20-40 U / л, ал күшті жыныс үшін - 15-31 U / л құрайды. Бұл ферменттің белсенділігінің жоғарылауы механикалық немесе некротикалық сипаттағы гепатоциттердің зақымдалуын көрсетуі мүмкін. Нормадағы аланинаминотрансферазаның мөлшері әйелдерде 12-32 U / л аспауы керек, ал ерлер үшін 10-40 U / л диапазонында ALT белсенділігі қалыпты болып саналады. ALT белсенділігінің он есе жоғарылауы органның жұқпалы ауруларының дамуын көрсетуі мүмкін, тіпті олардың алғашқы белгілері пайда болғанға дейін көп уақыт бұрын.

Бауыр ферменттерінің белсенділігіне қосымша зерттеулер, әдетте, дифференциалды диагностика үшін қолданылады. Ол үшін LDH, GGT және GlDH үшін талдау жүргізуге болады:

Лактатдегидрогеназа белсенділігінің нормасы 140-350 U / л аралығындағы көрсеткіш болып табылады.

GDH деңгейінің жоғарылауы органның дистрофиялық зақымдануының, ауыр интоксикацияның, инфекциялық сипаттағы аурулардың немесе онкологияның белгісі болуы мүмкін. Әйелдер үшін мұндай ферменттің максималды рұқсат етілген көрсеткіші - 3,0 U / л, ал ерлер үшін - 4,0 U / л.

Ерлер үшін GGT ферментінің белсенділігінің нормасы 55 U / л дейін, әйелдер үшін - 38 U / л дейін. Бұл нормадан ауытқу қант диабетінің дамуын, сондай-ақ өт жолдарының ауруларын көрсете алады. Бұл жағдайда фермент белсенділігінің индексі он есе артуы мүмкін. Сонымен қатар, қазіргі заманғы медицинадағы GGT алкогольдік гепатозды анықтау үшін қолданылады.

Бауырда синтезделген ферменттер әртүрлі қызмет атқарады. Сонымен, олардың кейбіреулері өтпен бірге организмнен өт жолдары арқылы шығарылады және тағамды қорыту процесіне белсенді қатысады. Ең басты мысалСонымен қатар, сілтілі фосфатаза әрекет етеді. Бұл ферменттің қандағы белсенділігінің қалыпты көрсеткіші 30-90 U / л диапазонында болуы керек. Айта кету керек, ерлерде бұл көрсеткіш 120 U / л жетуі мүмкін (интенсивті метаболикалық процестерде бұл көрсеткіш артуы мүмкін).

Қан ферменттері

Ферменттердің белсенділігін және олардың ағзадағы құрамын анықтау әртүрлі ауруларды анықтаудағы негізгі диагностикалық әдістердің бірі болып табылады. Сонымен, оның плазмасындағы қан ферменттері бауыр патологиясының дамуын, тін жасушаларындағы қабыну және некротикалық процестерді, ауруларды көрсетуі мүмкін. жүрек-тамыр жүйесіжәне басқалары.Қан ферменттері әдетте екі топқа бөлінеді. Бірінші топқа белгілі бір мүшелер арқылы қан плазмасына бөлінетін ферменттер жатады. Мысалы, бауыр қанның ұю жүйесінің жұмыс істеуі үшін қажетті ферменттердің прекурсорлары деп аталатындарды шығарады.

Екінші топта қан ферменттерінің саны әлдеқайда көп. Дені сау адамның денесінде мұндай ақуыз молекулаларының қан плазмасында физиологиялық маңызы жоқ, өйткені олар өндірілетін органдар мен тіндерде тек жасушаішілік деңгейде әрекет етеді. Қалыпты жағдайда мұндай ферменттердің белсенділігі төмен және тұрақты болуы керек. Жасушалар зақымдалғанда, бұл әртүрлі аурулармен бірге жүреді, олардың құрамындағы ферменттер босатылып, қанға енеді. Мұның себебі қабыну және некротикалық процестер болуы мүмкін. Бірінші жағдайда ферменттердің бөлінуі өткізгіштіктің бұзылуына байланысты болады жасуша мембранасы, екіншісінде - жасушалардың тұтастығының бұзылуына байланысты. Сонымен қатар қандағы ферменттердің деңгейі неғұрлым жоғары болса, соғұрлым жасушаның зақымдану дәрежесі жоғарылайды.

Биохимиялық талдау қан плазмасындағы белгілі бір ферменттердің белсенділігін анықтауға мүмкіндік береді. Ол бауырдың, жүректің, қаңқа бұлшықеттерінің және тіндердің басқа түрлерінің әртүрлі ауруларын диагностикалауда белсенді қолданылады. адам денесі. Сонымен қатар, ферментті диагностика деп аталатын, белгілі бір ауруларды анықтау кезінде ферменттердің субклеткалық локализациясын ескереді. Мұндай зерттеулердің нәтижелері денеде қандай процестер орын алатынын дәл анықтауға мүмкіндік береді. Сонымен, тіндердегі қабыну процестерінде қан ферменттері цитозольдік локализацияға ие, ал некротикалық зақымдануларда ядролық немесе митохондриялық ферменттердің болуы анықталады.

Айта кету керек, қандағы ферменттердің мазмұнының жоғарылауы әрқашан тіндердің зақымдалуына байланысты емес. Денедегі тіндердің белсенді патологиялық пролиферациясын, атап айтқанда қатерлі ісікпен, белгілі бір ферменттер өндірісінің жоғарылауын немесе бүйректің экскреторлық қабілетінің бұзылуын қандағы белгілі бір ферменттердің жоғарылауы арқылы анықтауға болады.

Қазіргі медицинада диагностикалық және емдік мақсатта әртүрлі ферменттерді қолдану ерекше орын алады. Сондай-ақ, ферменттер әртүрлі заттарды дәл анықтауға мүмкіндік беретін спецификалық реагенттер ретінде өз қолдануын тапты. Мысалы, зәрдегі және қан сарысуындағы глюкоза деңгейін анықтау үшін талдау жүргізгенде, заманауи зертханалар глюкоза оксидазасын пайдаланады. Уреаза несеп пен қан анализіндегі мочевинаның сандық құрамын бағалау үшін қолданылады. Дегидрогеназалардың әртүрлі түрлері әртүрлі субстраттардың (лактат, пируват, этил спирті және т.б.) болуын дәл анықтауға мүмкіндік береді.

Ферменттердің жоғары иммуногенділігі олардың емдік мақсатта қолданылуын айтарлықтай шектейді. Бірақ, соған қарамастан, ферменттерді (олар бар препараттарды) алмастыратын терапия құралы немесе кешенді емдеу элементі ретінде қолдана отырып, ферменттік терапия деп аталатын белсенді дамып келеді. Ауыстыру терапиясы асқазан-ішек жолдарының аурулары үшін қолданылады, оның дамуы ас қорыту шырынын жеткіліксіз өндіруден туындайды. Ұйқы безі ферменттерінің жетіспеушілігімен олардың жетіспеушілігі олар бар препараттарды ауызша қабылдау арқылы өтелуі мүмкін.

Cast қосымша элементкешенді емдеуде ферменттерді қолдануға болады әртүрлі аурулар. Мысалы, өңдеуде трипсин және химотрипсин сияқты протеолитикалық ферменттер қолданылады. іріңді жаралар. Дезоксирибонуклеаза және рибонуклеаза ферменттері бар препараттар аденовирусты конъюнктивитті немесе герпетикалық кератитті емдеуде қолданылады. Ферменттік препараттар тромбоз мен тромбоэмболияны емдеуде де қолданылады, онкологиялық ауруларжәне т.б.Оларды қолдану күйік контрактуралары мен операциядан кейінгі тыртықтардың резорбциясы үшін өзекті.

Қазіргі заманғы медицинада ферменттерді қолдану өте алуан түрлі және бұл сала үнемі дамып отырады, бұл үнемі жаңа және т.б. табуға мүмкіндік береді. тиімді әдістербелгілі бір ауруларды емдеу.

Табиғатта ақуыздық табиғаттың ерекше заттары бар, олар тірі жасушада да, оның сыртында да бірдей табысты қызмет етеді. Бұл ферменттер. Олардың көмегімен ағза тағамды қорытады, жасушаларды өсіреді және бұзады, олардың арқасында біздің денеміздің барлық жүйелері тиімді жұмыс істейді және ең алдымен орталық жүйке жүйесі. Ферменттер болмаса, әлемде йогурт, айран, ірімшік, ірімшік, квас, дайын жармалар болмас еді, нәресте тағамы. Жақында биотехнологтардың сенімді көмекшілеріне айналған бұл биокатализаторлар неден тұрады және олар қалай орналасады, олар бір-бірінен қалай ерекшеленеді, олар біздің өмірімізді қалай жеңілдетеді, сіз бұл туралы осы сабақтан білесіз.

Әдебиеттер тізімі

1. Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Жалпы биология 10-11 сынып Бустард, 2005 ж.

2. Биология. 10-сынып. Жалпы биология. Негізгі деңгей / П.В.Ижевский, О.А.Корнилова, Т.Е.Лощилина және т.б. – 2-бас., қайта қаралған. - Вентана-Граф, 2010. - 224 бет.

3. Беляев Д.К.Биология 10-11 сынып. Жалпы биология. Негізгі деңгей. - 11-ші басылым, стереотип. – М.: Білім, 2012. – 304 б.

4. Биология 11 сынып. Жалпы биология. Профильдік деңгей / В.Б.Захаров, С.Г.Мамонтов, Н.И.Сонин және т.б. – 5-бас., стереотип. – Тоқаш, 2010. – 388 б.

5. Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 сынып. Жалпы биология. Негізгі деңгей. - 6-шы басылым, толықтыру. – Тоқаш, 2010. – 384 б.

Ферменттерсіз адам өміршең болмайды, өйткені ағзаға барлық маңызды метаболикалық процестер мен сау ас қорыту үшін ақуыз молекулалары қажет.

Адам ағзасындағы ферменттер белоктық құрылымға ие. Сіз оларды адам ағзасының катализаторлары ретінде елестете аласыз, олар барлық метаболикалық процестердің жұмысын қамтамасыз етеді. Олар көптеген биохимиялық реакцияларды ынталандырады және ағзаға қажетті қоректік заттарды тағамнан алуын қамтамасыз етеді.

Қимыл механизмі

Ферменттер қоректік заттарды денеге қолдануға болатындай етіп ыдыратады. Нәтижесінде тағамнан алынған қоректік заттар денеге енгізіледі.

Шын мәнінде, ферменттер өте ақылды! Ағзадағы болжанған 10 000 түрлі ферменттердің әрқайсысының белгілі бір қызметі бар: ол белгілі бір субстратқа әсер етеді. Осылайша, ақуызды қорытатын ферменттер тек ақуыздарды қорытады және майды ерітпейді.

Өз қызметін өзгерту үшін фермент басқа субстратпен қысқаша қосыла алады, нәтижесінде фермент-субстрат кешені пайда болады. Кейіннен ол бастапқы құрылымға оралады.

Ағзадағы ферменттердің негізгі топтары

Ферменттер үш категорияға бөлінеді: ас қорыту, қоректік және зат алмасу ферменттері. Асқорыту және зат алмасу ферменттерін организмнің өзі өндірсе, организм тағамдық ферменттерді адамның шикі тағамды тұтынуынан алады.

1. Асқорыту. Бұл белоктар ұйқы безінде, асқазанда, аш ішекте және ауыз қуысындағы сілекей бездерінде түзіледі. Онда олар тамақ молекулаларын негізгі құрылыс блоктарына бөледі және осылайша олардың метаболизм процесіне қолжетімділігін қамтамасыз етеді.

Көптеген ас қорыту ферменттерін өндіру үшін ерекше маңызды орган - ұйқы безі. Ол көмірсуларды жай қантқа айналдыратын амилазаны, майлардан глицерин мен жай май қышқылдарын түзетін липазаны және белоктардан аминқышқылдарын түзетін протеазаны шығарады.

2. Тамақ. Ферменттердің бұл тобы шикі жаңа піскен тағамдарда кездеседі. Тағамдық ферменттер ас қорыту ферменттерінің қызметін атқарады. Пайдасы: Олар тағамның қорытылуына тікелей көмектеседі.

Жаңа піскен жемістерді тұтынумен және шикі көкөністерағзадағы тағамдық ферменттер тағамның 70% дейін сіңіреді. Жоғары температураоларды бұзады, сондықтан тағамды шикі түрде жеу маңызды. Әртүрлі ферменттердің жеткізілуін қамтамасыз ету үшін мүмкіндігінше әртүрлі болуы керек.

Оларға әсіресе банан, ананас, інжір, алмұрт, папайя және киви бай. Көкөністердің арасында брокколи, қызанақ, қияр және цуккини ерекшеленеді.

3. Метаболизм. Бұл ферменттер тобы жасушаларда, мүшелерде, сүйектерде және қанда түзіледі. Олардың қатысуымен ғана жүрек, бүйрек және өкпе жұмыс істей алады. Метаболикалық ферменттер қоректік заттардың тағамнан тиімді қамтамасыз етілуін қамтамасыз етеді.

Осылайша, олар ағзаға витаминдер, минералдар, фитонутриенттер мен гормондарды жеткізеді.

Теріге әсері

Ағзадағы қатты жұмыс істейтін фермент биокатализаторлары тек дененің ішінде ғана емес, сыртында да көмектеседі. Безеуден зардап шегетін немесе бар адамдар сезімтал тері, олардың көмегімен сыртқы түрін жақсарта алады. Процесті жеделдету үшін арнайы ферментті пилингтер қолданылады. Олар әдетте жеміс ферменттерінен тұрады.

Мұндай процедуралар өлі тері жасушаларын кетіреді және артық майды кетіреді. Ферментативті пилингтер еркін сатылады және теріге өте жұмсақ әсер етеді. Дегенмен, оларды аптасына бір реттен артық қолдануға болмайды.