Ферменты - это "рабочие лошадки" нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Общая характеристика ферментов

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Сегодня науке известно большое количество всевозможных ферментов, некоторые из которых выпускаются фармацевтической промышленностью в качестве медикаментов и БАДов.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:

• при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
• при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
• лишнем весе;
• слабом иммунитет;.
• интоксикациях организма;
• в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.

Потребность в ферментах снижается:

• в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
• индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Полезные свойства ферментов и их влияние на организм

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

• нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
• общая слабость;
• недомогание;
• боль в суставах;
• ахилический гастрит;
• повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

• головная боль;
• раздражительность;

Факторы, влияющие на содержание ферментов в организме

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения .

В кон. ХVIII - нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком , а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен .

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ , - Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

• КФ 1: Оксидоредуктазы , катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза , алкогольдегидрогеназа .
• КФ 2: Трансферазы , катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы , переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ .
• КФ 3: Гидролазы , катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы , пепсин , трипсин , амилаза , липопротеинлипаза .
• КФ 4: Лиазы , катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
• КФ 5: Изомеразы , катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
• КФ 6: Лигазы , катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ . Пример: ДНК-полимераза .

Кинетические исследования

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса - Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».

В 1972-1973 г.г. была создана первая квантово-механическая модель ферментативного катализа (авторы М. В. Волькенштейн , Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.) .

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой .

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

В активном центре условно выделяют :

• каталитический центр - непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
• связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) - обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

• очищает субстрат от водяной «шубы»
• располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
• подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко - за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

• А+В = АВ

В присутствии фермента:

• А+Ф = АФ
• АФ+В = АВФ
• АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности .

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Модель «ключ-замок»

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты - слишком большие или слишком маленькие - не подходят к активному центру

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, - не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации - присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой . Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций - расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза , участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе . Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь - цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи - важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме - давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

• Изоферменты
• Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты - это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

• Органные - ферменты гликолиза в печени и мышцах.
• Клеточные - малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).
• Гибридные - ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа - 4 субъединицы 2 типов).
• Мутантные - образуются в результате единичной мутации гена.
• Аллоферменты - кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) - это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Медицинское значение

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».

Если происходит мутация в гене , кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Практическое использование

Ферменты широко используются в народном хозяйстве - пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Примечания

Литература

• Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431-439.
• Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. - В 3-х т. - Пер. с англ. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.
Большая медицинская энциклопедия

ФЕРМЕНТЫ - (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… … Биологический энциклопедический словарь

ФЕРМЕНТЫ - (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… … Словарь иностранных слов русского языка

ФЕРМЕНТЫ - (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… … Большой Энциклопедический словарь

ФЕРМЕНТЫ - (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… … Современная энциклопедия

ферменты - сущ., кол во синонимов: 2 биокатализаторы (1) энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

ферменты - ферменты. См. энзимы. (

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система. Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока.

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. - 2-е изд., переработанное. - Вентана-Граф, 2010. - 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 11-е изд., стереотип. - М.: Просвещение, 2012. - 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. - 5-е изд., стереотип. - Дрофа, 2010. - 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. - 6-е изд., доп. - Дрофа, 2010. - 384 с.

Без ферментов человек не будет жизнеспособным, поскольку организм нуждается в белковых молекулах для всех важных метаболических процессов и здорового пищеварения.

Ферменты в организме человека имеют белковую структуру. Можно представить их в качестве катализаторов человеческого тела, которые обеспечивают функционирование всех обменных процессов. Они стимулируют многочисленные биохимические реакции и гарантируют, что организм получает необходимые питательные вещества из пищи.

Механизм действия

Ферменты расщепляют питательные компоненты таким образом, что те могут быть использованы организмом. В результате, питательные вещества из пищи, вводятся в организм.

На самом деле ферменты очень умны! Каждый из предполагаемых 10 000 различных видов ферментов в организме имеет свою функцию: он действует на определенный субстрат. Таким образом, расщепляющие белок ферменты исключительно переваривают белки и не растворяют жир.

Чтобы изменить свою функцию, фермент может кратковременно соединиться с другим субстратом, получается фермент-субстратный комплекс. Впоследствии он возвращается в исходную структуру.

Основные группы ферментов в организме

Ферменты подразделяются на три категории: пищеварительные, пищевые и ферменты метаболизма. В то время как пищеварительные и метаболические вырабатываются самим организмом, пищевые ферменты организм получает от употребления человеком сырых продуктов питания.

1. Пищеварительные . Эти белки продуцируются в поджелудочной железе, желудке, тонком кишечнике и слюнных железах полости рта. Там они разделяют молекулы пищи на основные строительные блоки и тем самым гарантируют их доступность для процесса обмена веществ.

Особенно важным органом для производства многих пищеварительных ферментов является поджелудочная железа. Она производит амилазу, которая преобразует углеводы в простые сахара, липазу, создающую из жиров глицерин и простые жирные кислоты, и протеазу, образующую из белков аминокислоты.

2. Пищевые . Эта группа ферментов содержится в сырых свежих продуктах. Пищевые ферменты действуют как пищеварительные. Преимущество: они непосредственно помогают в переваривании пищи.

С потреблением свежих фруктов и сырых овощей пищевыми ферментами в организме переваривается до 70% пищи. Высокая температура разрушает их, поэтому важно есть пищу в сыром виде. Она должна быть как можно более разнообразной, чтобы обеспечить подачу разных ферментов.

Особенно богаты ими бананы, ананасы, инжир, груши, папайя и киви. Среди овощей выделяются брокколи, помидоры, огурцы и кабачки.

3. Метаболические . Эта группа ферментов в продуцируется в клетках, органах, костях и в крови. Только из-за их присутствия могут работать сердце, почки и легкие. Метаболические ферменты гарантируют, что питательные вещества эффективно поступят из пищи.

Таким образом, они доставляют в распоряжение организма витамины, минералы, фитонутриенты и гормоны.

Влияние на кожу

Трудолюбивые биокатализаторы ферменты в организме помогают не только внутри тела, но и снаружи. Люди, которые страдают от акне или имеют чувствительную кожу, могут улучшить с их помощью внешний вид. Чтобы ускорить процесс, применяются специальные энзим-пилинги. Они обычно состоят из ферментов фруктов.

Такие процедуры убирают отмершие клетки кожи и удаляют излишки кожного сала. Ферментные пилинги свободно продаются и действуют на кожу очень бережно. Тем не менее, их не стоит применять чаще, чем один раз в неделю.